Bibliothèque de peptides

Se lie à la protéine virale gp41 pendant qu'elle est en train de fusionner avec une cellule, la bloquant en position ouverte de sorte que le virus ne peut pas entrer

En présence de calcium, insère sa queue lipidique dans la membrane cellulaire bactérienne, forme des agrégats et laisse fuir les ions, tuant rapidement la cellule sans la lyser

Peptides cationiques qui perturbent les membranes microbiennes (en partie en se liant au lipide II, précurseur de la paroi cellulaire) et envoient aussi des signaux au système immunitaire, en recrutant et en activant des cellules immunitaires

Un peptide à effet détergent qui s'insère dans les membranes cellulaires et les lyse — c'est ce qui explique à la fois son activité antimicrobienne/anticancéreuse en laboratoire et sa toxicité et la douleur qu'il provoque

Peptides cationiques qui se lient aux membranes microbiennes et les perturbent, et séquestrent le fer dont les bactéries ont besoin ; la protéine mère module aussi l'immunité

Peptide cationique perturbateur de membranes qui perméabilise les membranes bactériennes, d'où une activité large et une faible tendance à sélectionner des résistances

Peptide cationique actif sur les membranes, doté d'une activité antibactérienne et antifongique, appliqué localement pour des indications cutanées et au site des cathéters

Se lie au lipide II (la brique de la paroi cellulaire bactérienne), bloquant la synthèse de la paroi et utilisant le lipide II comme point d'ancrage pour percer des pores dans la membrane

Forme dans la membrane bactérienne des canaux ioniques en dimères tête-bêche qui laissent fuir Na⁺/K⁺, effondrant les gradients ioniques dont la cellule a besoin

Leur charge positive se lie au lipide A du lipopolysaccharide de la membrane externe des bactéries à Gram négatif, la désorganisant ainsi que la membrane interne et tuant la cellule

Fortement cationiques et amphipathiques — se lient aux membranes bactériennes anioniques et au lipopolysaccharide, perméabilisent la membrane et tuent rapidement ; la même physico-chimie les rend cytotoxiques pour les cellules de mammifères et les globules rouges à des concentrations plus…

Inhibent de façon non compétitive la β-(1,3)-D-glucane synthase, une enzyme dont les champignons ont besoin pour construire leur paroi cellulaire et que l'être humain ne possède pas, provoquant la lyse des cellules fongiques

Se lient à l'extrémité D-alanyl-D-alanine des précurseurs du peptidoglycane, bloquant physiquement les enzymes qui construisent la paroi cellulaire bactérienne ; les lipoglycopeptides s'ancrent en outre à la membrane et la perturbent