Peptid-Bibliothek

Bindet das virale Protein gp41, während es mitten in der Fusion mit einer Zelle ist, und hält es in diesem offenen Zustand fest, sodass das Virus nicht eindringen kann

Schiebt in Gegenwart von Calcium seinen Fettsäureschwanz in die bakterielle Zellmembran, bildet Cluster und lässt Ionen austreten, wodurch die Zelle rasch abgetötet wird, ohne zu lysieren

Kationische Peptide, die mikrobielle Membranen zerstören (teils über die Bindung der Zellwandvorstufe Lipid II) und zugleich Signale an das Immunsystem senden, indem sie Immunzellen anlocken und aktivieren

Ein detergensartiges Peptid, das sich in Zellmembranen einlagert und sie auflöst – dahinter stehen sowohl seine antimikrobielle/antitumorale Aktivität im Labor als auch seine Toxizität und Schmerzwirkung

Kationische Peptide, die mikrobielle Membranen binden und zerstören und das von Bakterien benötigte Eisen binden; das Ausgangsprotein moduliert zudem die Immunabwehr

Kationisches, membranzerstörendes Peptid, das bakterielle Membranen durchlässig macht; daraus ergeben sich ein breites Wirkspektrum und eine geringe Neigung zur Resistenzselektion

Kationisches, membranaktives Peptid mit antibakterieller und antimykotischer Aktivität, topisch angewendet bei Haut- und Katheterstellen-Indikationen

Bindet Lipid II (den Baustein der bakteriellen Zellwand), blockiert so die Zellwandsynthese und nutzt Lipid II zugleich als Andockstelle, um Poren in die Membran zu stanzen

Bildet in der Bakterienmembran Kopf-an-Kopf-Dimer-Ionenkanäle, durch die Na⁺/K⁺ austreten, sodass die Ionengradienten zusammenbrechen, die die Zelle braucht

Ihre positive Ladung bindet Lipid A des Lipopolysaccharids in der äußeren Membran gramnegativer Bakterien, stört diese und die innere Membran und tötet die Zelle ab

Stark kationisch und amphipathisch — binden anionische Bakterienmembranen und Lipopolysaccharid, machen die Membran durchlässig und töten schnell; dieselbe physikalische Chemie macht sie bei höheren Konzentrationen zytotoxisch für Säugetier- und rote Blutzellen…

Hemmen nicht-kompetitiv die β-(1,3)-D-Glucan-Synthase, ein Enzym, das Pilze zum Aufbau ihrer Zellwand benötigen und das Menschen nicht besitzen, was zur Lyse der Pilzzellen führt

Binden das D-Alanyl-D-Alanin-Ende von Peptidoglykan-Vorstufen und blockieren physisch die Enzyme, die die bakterielle Zellwand aufbauen; Lipoglykopeptide verankern sich zusätzlich in der Membran und stören sie