MGF / PEG-MGF

Mechano growth factor, IGF-1Ec (human) / IGF-1Eb (rodent), MGF E-peptide, PEG-MGF (pegylated MGF)

Axe de l'hormone de croissance

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Résumé

Classe: Le MGF est un variant d'épissage naturel du gène de l'IGF-1, produit par le muscle après sollicitation. Le « MGF » commercialisé est un peptide synthétique de 24 acides aminés correspondant au domaine E C-terminal propre au variant ; le PEG-MGF est le même peptide avec une chaîne de polyéthylène glycol fixée pour ralentir l'élimination
Mécanisme: Proposé pour activer les cellules satellites (souches) du muscle et retarder leur différenciation, élargissant le réservoir disponible pour la réparation — via un récepteur qui n'a jamais été identifié
Voies étudiées: Transfert de gène et injection intramusculaire chez les rongeurs ; culture cellulaire ; sous-cutanée et intramusculaire (communauté)
Fourchette de doses rapportée: Rongeur : injections intramusculaires uniques de ~10–100 µg ou administration de gène par plasmide. Communauté : 200–400 µg de PEG-MGF par voie sous-cutanée ou intramusculaire 2 à 3 fois par semaine, ou 100–200 µg de MGF non pégylé après l'entraînement. Aucune dose chez l'humain n'existe
Demi-vie: Peptide E non pégylé : minutes dans le plasma (la communauté cite 5–7 minutes). PEG-MGF : la communauté cite 48–72 heures ; aucun de ces chiffres n'a été établi chez l'humain †
Conservation: Lyophilisé : au réfrigérateur, à l'abri de la lumière. Reconstitué : au réfrigérateur, à utiliser dans un délai de ~4 semaines (pratique de la communauté)
Statut réglementaire: Non approuvé pour un usage humain nulle part

Les doses sont celles rapportées dans les études ou par la communauté — jamais des recommandations.

1De quoi il s'agit

Lorsqu'un muscle est étiré ou lésé, il modifie brièvement la manière dont il traite le gène de l'IGF-1 et produit un variant appelé IGF-1Ec, que le groupe de Geoffrey Goldspink à l'University College London a nommé « facteur de croissance mécanique » à la fin des années 1990. Le variant possède le noyau mature normal de l'IGF-1 plus une queue différente (le domaine E) en raison d'un décalage du cadre de lecture dans l'exon final. Goldspink a proposé que cette queue soit elle-même un peptide de signalisation, agissant séparément de l'IGF-1 pour activer les cellules satellites avant que la voie classique de l'IGF-1 ne prenne le relais pour construire des protéines.

Le produit désigné sous le nom de « MGF » est une copie synthétique de cette seule queue de 24 acides aminés, et non du facteur de croissance entier. Le PEG-MGF ajoute une chaîne de polyéthylène glycol afin que le fragment survive plus longtemps dans le sang. Les deux sont des composés de recherche synthétiques ; le MGF naturel est une protéine complète fabriquée à l'intérieur des cellules musculaires et n'est injecté nulle part dans la nature.

La question de savoir si le peptide E isolé a un effet propre est véritablement contestée. La plupart des données positives proviennent d'un seul groupe utilisant le transfert de gène du variant complet ou de travaux en culture cellulaire, et les tentatives indépendantes de démontrer un effet autonome du peptide E ont donné des résultats mitigés.

2Mode d'action supposé

Activation des cellules satellites. en culture, le peptide E a augmenté la prolifération des myoblastes C2C12 et retardé leur fusion en fibres, ce qui, en théorie, élargit le réservoir de cellules souches pour une croissance ultérieure (Yang & Goldspink 2002).

Indépendant du récepteur de l'IGF-1. les effets en culture persistaient malgré le blocage du récepteur de l'IGF-1, ce qui implique un autre récepteur, inconnu. Aucun n'a été identifié plus de 20 ans après.

Modèle en deux phases. le MGF augmente dans les heures qui suivent la sollicitation et diminue en un jour ou deux ; l'IGF-1Ea systémique augmente plus tard. L'argumentaire de la communauté « MGF après l'entraînement, PEG-MGF entre les séances » repose sur ce modèle.

Rôles possibles hors muscle. neuroprotection et protection cardiaque chez les rongeurs ; le variant complet est aussi exprimé dans l'os, le tendon et le cerveau.

Un variant d'épissage de l'IGF-1 produit par le muscle après une lésion, qui agirait sur les cellules satellites pour qu'elles se divisent et réparent la fibre. La PEGylation vise à rendre exploitable une durée de vie de quelques minutes.Schéma — hors échelle

3Ce que montre la recherche

Hypertrophie musculaire par transfert de gène

L'injection d'un plasmide codant pour le MGF a produit une augmentation d'environ 25% de la surface de section des fibres musculaires en trois semaines chez la souris, plus rapidement que le même vecteur codant pour l'IGF-1Ea (Goldspink 2001 ; Barton 2002). Il s'agit de l'administration de gène du variant entier, et non de l'injection d'un peptide. [2]

Peptide E synthétique en culture cellulaire

Le peptide du domaine E isolé a augmenté la prolifération des myoblastes et inhibé la différenciation dans des cellules C2C12 (Yang & Goldspink 2002, FEBS Lett). Des cellules musculaires humaines provenant de donneurs âgés ont montré une réponse réduite (Hameed 2003). D'autres groupes ont rapporté que les effets attribués au peptide E sont faibles ou absents, et que les actions du MGF pourraient être portées surtout par son noyau IGF-1 mature (Fornaro 2014, Am J Physiol Endocrinol Metab ; Matheny 2010, revue Endocrinology). [3][4][7][8]

Niveau B (physiology, not treatment)

Expression dans le muscle humain

Des études sur biopsies humaines montrent que l'ARNm du MGF augmente après un exercice de résistance et que cette réponse est atténuée chez les adultes plus âgés, alors que l'administration de GH l'a augmentée (Hameed 2003, J Physiol ; Hameed 2004, J Physiol). Elles établissent que le MGF fait partie de l'adaptation du muscle humain, et non que l'injection du peptide ait un effet. [4][5]

Neuroprotection et réparation cardiaque

Des modèles de rongeurs de lésion des motoneurones, d'accident vasculaire cérébral ischémique et d'infarctus du myocarde rapportent une protection avec le MGF ou son peptide E (Dluzniewska 2005, FASEB J ; Carpenter 2008, Heart Lung Circ). [6]

MGF ou PEG-MGF injecté chez l'humain

Aucune étude humaine publiée. L'utilisation par la communauté pour la croissance et la récupération musculaires repose sur le mécanisme, des données animales de transfert de gène et des témoignages.

4Effets indésirables et interactions rapportés

Rapporté dans la littérature

Aucune donnée de sécurité chez l'humain. Les études animales de transfert de gène ne se sont pas concentrées sur les effets indésirables.

Rapporté par la communauté

douleur et gonflement au site d'injection, symptômes légers de type hypoglycémie (probablement dus à l'IGF-1 LR3 associé plutôt qu'au MGF), céphalée, rétention d'eau ; beaucoup ne rapportent aucun effet perceptible.

Théorique. tout agent stimulant la prolifération des cellules satellites comporte une préoccupation théorique de croissance tumorale ; le récepteur non identifié signifie que les effets hors cible ne peuvent pas être prédits ; les chaînes de PEG provoquent parfois des réactions à des anticorps anti-PEG.

Interactions. aucune établie. Fréquemment associé à l'IGF-1 LR3, aux de la GH et aux stéroïdes anabolisants dans les protocoles de la communauté — aucun étudié ensemble.

Marqueurs que les chercheurs surveillent couramment

Il n'existe aucun marqueur spécifique au composé ; il n'y a pas de dosage validé pour le peptide E injecté ni de pharmacologie humaine permettant d'en interpréter un. Marqueurs qui découlent de la physiologie :

Marqueur	Pourquoi on le surveille
IGF-1	pour détecter si un composé associé, et non le MGF, est à l'origine d'effets systémiques.
Glycémie à jeun	pertinente surtout en raison de l'utilisation conjointe fréquente avec l'IGF-1 LR3.
Créatine kinase (CK)	un marqueur de lésion/renouvellement musculaire si l'on suit la récupération.
NFS et bilan métabolique complet de base	généraux, avec la précision qu'aucun marqueur spécifique au composé n'est établi.

Gratuit pour tous. Les informations de sécurité ne sont jamais derrière un accès payant.

5Reconstitution et manipulation

Généralement présenté en flacons de 2 mg (MGF) ou de 2–5 mg (PEG-MGF). avec de l', faire tourner doucement. Les protocoles de la communauté pour le MGF non pégylé le dosent immédiatement après l'entraînement en raison de sa durée de vie plasmatique très courte.

Ouvrir dans le calculateur, prérempli →

6Souvent étudié avec

IGF-1 LR3 (association de la communauté fondée sur le modèle en deux phases), sécrétagogues de la GH. En recherche, comparé au transfert de gène de l'IGF-1Ea.

Renvois informatifs. Pas des recommandations d'associations.

7Statut réglementaire par région

Région	Statut (vérifié le —)
États-Unis	Non approuvé par la FDA ; non éligible à la préparation magistrale
Union européenne	Non autorisé
Royaume-Uni	Sans autorisation
Australie	Non approuvé ; les facteurs de croissance sont sur ordonnance uniquement (annexe 4) †
Afrique du Sud	Non enregistré
Sport (WADA)	Interdit (S2 — le MGF est explicitement nommé parmi les facteurs de croissance)

8Questions ouvertes

Le peptide E isolé a-t-il un effet biologique , ou le MGF agit-il par son noyau IGF-1 ?
Quel récepteur, le cas échéant, lie le peptide E ?
Pharmacocinétique du PEG-MGF chez l'humain — inconnue.

9Références

1Goldspink G (1999). Changes in muscle mass and phenotype and the expression of autocrine and systemic growth factors by muscle in response to stretch and overload. J Anat. PubMed · DOI
2Barton ER, Morris L, Musaro A, Rosenthal N, Sweeney HL (2002). Muscle-specific expression of insulin-like growth factor I counters muscle decline in mdx mice. J Cell Biol. PubMed · DOI
3Yang SY, Goldspink G (2002). Different roles of the IGF-I Ec peptide (MGF) and mature IGF-I in myoblast proliferation and differentiation. FEBS Lett. PubMed · DOI
4Hameed M et al. (2003). Expression of IGF-I splice variants in young and old human skeletal muscle after high resistance exercise. J Physiol. PubMed · DOI
5Hameed M et al. (2004). The effect of recombinant human growth hormone and resistance training on IGF-I mRNA expression in the muscles of elderly men. J Physiol. PubMed · DOI
6Dluzniewska J et al. (2005). A strong neuroprotective effect of the autonomous C-terminal peptide of IGF-1 Ec (MGF) in brain ischemia. FASEB J. PubMed · DOI
7Matheny RW, Nindl BC, Adamo ML (2010). Minireview: Mechano-growth factor: a putative product of IGF-I gene expression involved in tissue repair and regeneration. Endocrinology. PubMed · DOI
8Fornaro M et al. (2014). Mechano-growth factor peptide, the COOH terminus of unprocessed insulin-like growth factor 1, has no apparent effect on myoblasts or primary muscle stem cells. Am J Physiol Endocrinol Metab. PubMed · DOI

† En cours de vérification par nos relecteurs à partir de sources actuelles.

10Communauté

fils du forum →

protocoles de la communauté qui l'incluent →

Les fils et protocoles sont visibles des membres. L'inscription est gratuite.

Effets indésirables auto-déclarés Phase 2

Pas encore assez de données. 0 des 50 membres nécessaires ont consigné ce composé pendant 4+ semaines. Nous n'affichons rien en dessous de 50, afin que personne ne puisse être identifié.

11Historique de la page

25 oct. 2026Profile published — awaiting medical review

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